A proteína 2-Cys peroxiredoxina (Prx) A da Arabidopsis thaliana desempenha as funções duplas de peroxidase e chaperona molecular, dependendo de sua conformação e das condições metabólicas. No entanto, o mecanismo preciso responsável pela comutação funcional de 2-Cys Prx A é pouco conhecido.

Alterações na hidrofobicidade de 2-Cys Prx A e seus mutantes apresentados em termos da intensidade de fluorescência do bis-ANS.
Alterações na hidrofobicidade da 2-Cys Prx A e seus mutantes apresentadas em termos da intensidade de fluorescência do bis-ANS. Imagem de Lee et al. 2015.

Lee et al. gerar mutantes de 2-Cys Prx A substituindo serina (Ser) por cisteína (Cys) em locais diferentes por meio de mutagênese dirigida ao local e encontrar essa substituição de Ser150 para Cys150 melhora notavelmente as atividades de chaperona e peroxidase de holdase devido a mudanças conformacionais. A modelagem molecular confirma a relação entre as posições de mutação e a comutação da atividade de 2-Cys Prx A. Se confirmado in planta, isso leva ao potencial da substituição a ser usada para maximizar a utilidade funcional da proteína 2-Cys Prx A para funções metabólicas aprimoradas e resistência ao estresse nas plantas.

Este artigo aparece na edição especial Reações ROS e NO em Plantas.